| Abstract
| - L’adsorption-désorption de deux protéines, l’albumine de sérum bovin (BSA) et la fibronectine (Fn), a été étudiée sur chrome et titane purs passivés à pH 7,4 et 37 °C. Le tracé des courbes de polarisation a permis de définir les domaines passifs du chrome et du titane, et de déterminer l’influence des protéines adsorbées sur le comportement électrochimique des matériaux. Les mesures par microbalance à quartz électrochimique (EQCM) couplée à une cellule à circulation montrent que l’adsorption de BSA sur Cr ou Ti est un processus irréversible, tandis que l’adsorption de Fn sur Cr ou Ti est partiellement réversible, ce qui laisse supposer l’existence de molécules de Fn moins fortement liées à la surface que d’autres. En considérant un modèle d’adsorption des protéines en îlots, la combinaison des résultats quantitatifs obtenus par EQCM et par spectroscopie de photoélectrons induits par rayons X (XPS) montre, dans le cas de la BSA, que la hauteur des îlots est plus faible sur Cr que sur Ti et que des taux de recouvrement plus élevés sont atteints sur Cr (à relier à d’éventuelles différences de conformation et/ou orientation de la BSA adsorbée). En revanche, l’adsorption de Fn est similaire sur Cr et sur Ti.
- The adsorption-desorption of two proteins, the bovine serum albumin (BSA) and the fibronectin (Fn), was studied on pure chromium and titanium passivated at pH 7.4 and 37 °C. From the polarization curves, the passive domains of Cr and Ti were defined, and the influence of adsorbed proteins on the electrochemical behaviour of the materials was determined. The measurements by electrochemical quartz crystal microbalance (EQCM) coupled to a flow-cell showed that BSA adsorption on Cr or Ti was an irreversible process, whereas Fn adsorption on Cr or Ti was partially reversible, in agreement with Fn molecules more weakly bound to the surface than others. Considering a protein island model, the combination of quantitative results obtained by EQCM and X-ray photoelectron spectroscopy (XPS) showed, in the case of BSA, that the height of the protein islands was lower on Cr than on Ti, and that higher surface coverages were reached on Cr (linked to possible differences of BSA conformation and/or orientation). Whereas Fn adsorption was similar on Cr and on Ti.
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